学术动态

2024年2月，我院吴伟教授团队在International Journal of Biological Macromolecules（Q1, IF=8.2）在线发表题为“Effect of epigallocatechin-3-gallate modification on the structure and emulsion stability of rice bran protein in the presence of soybean protein isolate”的研究论文。我院硕士研究生魏夏玲为第一作者，通讯作者为稻谷及副产物深加工国家工程研究中心吴晓娟高级实验师和吴伟教授。

米糠蛋白(Rice bran protein, RBP)是一种有价值的植物蛋白，与其他谷物和豆类蛋白相比，它具有独特的营养价值和低过敏性。但天然RBP结构致密，不满足食品加工的需要。RBP的乳化能力优异，但由于RBP中存在大量的二硫键，其稳定乳液的能力较弱。添加外源蛋白形成功能复合物被认为是一种绿色、低成本的提高蛋白质乳化性能的方法。大豆分离蛋白(Soybean protein isolate, SPl)已被用于通过pH碱偏移来增强单个蛋白质的乳化特性。然而，天然蛋白质仅通过碱性环境增强不同蛋白之间交联的能力有限。多酚可以通过非共价键或共价键结合蛋白质。共价相互作用是不可逆的，可以通过pH碱偏移诱导形成，在食品中应用更为广泛，因为共价化合物比非共价化合物更稳定。表没食子儿茶素没食子酸酯(Epigallocatechin-3-gallate, EGCG)是儿茶素中含量最高的组分，其独特的化学结构使EGCG比其他的儿茶素具有更强的化学活性。EGCG与单个蛋白质在pH碱偏移下形成共轭物，可以通过改变原有蛋白质的结构进一步改善蛋白质乳液的稳定性。然而，目前尚未见多酚类物质对pH碱偏移处理下混合蛋白结构及乳液稳定性影响的报道。因此，我们用不同浓度的EGCG与RBP和SPl (1:1, v/v)在pH碱偏移处理下制备共轭物，探讨不同浓度的EGCG改性对RBP-EGCG-SPI的结构和乳液稳定性的影响。结果发现EGCG的加入改变了RBP/SPI的结构，EGCG与RBP/SPI的共价交联显著提高了RBP-EGCG-SPI共轭物的乳液稳定性。为提高RBP等植物蛋白的利用率提供了一定的理论支撑。

研究亮点

l  EGCG与RBP/SPI之间产生了共价交联。

l  EGCG的加入改变了RBP/SPI的结构。

l  适量浓度的EGCG进一步提高了RBP-EGCG-SPI共轭物的乳液稳定性。

研究结论